Unter anderem werden die Seitenketten von Lysin acetyliert, Arginin und Lysin methyliert, Glutaminsäure carboxyliert, Prolin hydroxyliert oder Serin, Threonin und Tyrosin phosphoryliert.
In Pflanzen ist diese Funktion verloren gegangen, bei ihnen wird die Kinase-Aktivität durch eine Serin-Threonin-Kinase bewerkstelligt, die jedoch im N-Terminus des Proteins gefunden wurde.
Die betroffenen Aminosäuren des Proteins sind meistens Serin, Threonin oder Tyrosin (Eukaryoten), beziehungsweise Asparaginsäure oder Histidin (Prokaryoten).
Interessanterweise ist in den eukaryotischen ER-Signalpeptidasen zwar der Serin-Rest konserviert, jedoch befindet sich beim Sequenzvergleich in der Position des Lysin ein Histidin.
